Độc tố tả hoạt động theo cơ chế sau: Thứ nhất, vòng phân tử B của Độc tố tả liên kết với gangliosides GM1 trên bề mặt tế bào đích. Đơn vị nhỏ B cũng có thể liên kết với các tế bào thiếu GM1. Chất độc sau đó rất có thể liên kết với các loại glycans khác gắn vào protein thay vì lipid.[6] Sau khi bị ràng buộc, toàn bộ phức hợp độc tố được tiêu hóa bởi tế bào và chuỗi Độc tố tả A1 (CTA1) được giải phóng bằng cách giảm cầu nối disulfide. Endosome được chuyển đến bộ máy Golgi, nơi mà protein A1 được xác nhận bởi lưới tế bào nội bào của chất chaperon, protein isomerase disulfide. Chuỗi A1 sau đó được mở ra và đưa đến màng tế bào, nơi Ero1 kích hoạt việc giải phóng protein A1 bằng cách oxy hóa phức hợp isomerase protein disulfide.[7] Khi protein A1 di chuyển từ ER vào tế bào chất nhờ kênh Sec61, nó sẽ làm lại và tránh làm ngừng hoạt tính như kết quả của sự có mặt ở khắp mọi nơi.

Các độc tố pertussis (cũng là một protein AB5) sản xuất bởi Bordetella gây ra hành vi tương tự, ngoại trừ ADP-ribosylates đơn vị nhỏ Gαi, làm cho nó không hoạt động và không thể ức chế sản xuất xen kẽ adenylyl của cAMP (dẫn đến sản xuất cấu thành).[8]